胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的一種，EC3.4.21.4。在脊椎動(dòng)物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的。作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內(nèi)切酶，它能把多肽鏈中賴(lài)氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷。它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性zui強(qiáng)的蛋白酶，在決定蛋白質(zhì)的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。



胰蛋白酶是一種活化酶，可以把人體的蛋白質(zhì)分解為氨基酸，然后氨基酸在被人體吸收和利用。胰蛋白酶在食物的消化過(guò)程中起著重要的生物學(xué)作用，胰蛋白酶不僅有消化酶的作用，還有限制分解的作用，可以促使?jié)獬淼奶狄汉脱龎K進(jìn)行分解、稀釋?zhuān)阌谌梭w排出。此外，胰蛋白酶還有抗1炎的生物學(xué)作用，促進(jìn)傷口肉芽組織的增1生，能夠加速創(chuàng)面的愈合。



連接方法用約20種氨基酸作原料，在細(xì)胞質(zhì)中的核糖體上，將氨基酸分子互相連接成肽鏈。一個(gè)氨基酸分子的氨基和另一個(gè)氨基酸分子的羧基，脫去一分子水而連接起來(lái)，這種結(jié)合方式叫做脫水縮合。通過(guò)縮合反應(yīng)，在羧基和氨基之間形成的連接兩個(gè)氨基酸分子的那個(gè)鍵叫做肽鍵。由肽鍵連接形成的化合物稱(chēng)為肽。檢測(cè)方法分別向甲、乙兩支試管加入3毫升蛋清稀釋液和清水，再依次向兩支試管中加入雙縮脲試劑A液和B液。觀察甲、乙兩試管中溶液發(fā)生的顏色變化。上述的演示實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，雙縮脲試劑與蛋白質(zhì)呈現(xiàn)紫色反應(yīng)。



蛋白質(zhì)在胃液消化酶的作用下，初步水解，在中完成整個(gè)消化吸收過(guò)程。氨基酸的吸收通過(guò)黏膜細(xì)胞，是由主動(dòng)運(yùn)轉(zhuǎn)系統(tǒng)進(jìn)行，分別轉(zhuǎn)運(yùn)中性、酸性和堿性氨基酸。在腸內(nèi)被消化吸收的蛋白質(zhì)，不僅來(lái)自于食物，也有腸黏膜細(xì)胞脫落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白質(zhì)進(jìn)入消化系統(tǒng)，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質(zhì)由糞便排出體外。